Nature 1994 Aug 11; 370(6489): 471-4

Roland Heynkes, 22.4.2004

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Kocisko,D.A.; Come,J.H.; Priola,S.A.; Chesebro,B.; Raymond,G.J.; Lansbury,P.T.Jr.; Caughey,B.W. - Cell-free formation of protease-resistant prion protein - Nature 1994 Aug 11; 370(6489): 471-4

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Von der pathogenen Form des Hamster-Prionproteins schneiden die Proteinase K, Trypsin und Chymotrypsin nur ein Peptid aus höchstens etwa 67 Aminosäuren ab und läßt einen großen carboxyterminalen Rest aus ungefähr 143 Aminosäuren mit unterschiedlichen Glykosilierungen intakt. Normales und durch Guanidiniumhydrochlorid denaturiertes Prionprotein werden durch die Proteinase K in kleinere Fragmente abgebaut. In vitro ist die Denaturierung pathogener Prionproteine reversibel, wenn sie in 3 M Guanidiniumhydrochlorid bei 37°C nicht ganz vollständig war. Wenn in 3 M Guanidiniumhydrochlorid bei 50°C, in 6 M Guanidiniumhydrochlorid bei 37°C oder in mindestens 2 M Guanidinium-Thiocyanat alle pathogenen Prionproteine denaturiert waren, renaturieren sie nicht oder zumindest sehr viel langsamer. Für die Renaturierung in die patogene Form scheinen Kristallisationskeime erforderlich oder zumindest sehr förderlich zu sein. Ein erheblicher Teil war bereits 2 Minuten nach der Verdünnung der Guanidiniumhydrochloridlösung renaturiert. Normale, radioaktiv markierte Prionproteine wurden in vitro durch Zugabe pathogener Prionproteine in die pathogene Form überführt. Dies geschah unabhängig davon, ob die normalen Prionproteine zuvor denaturiert worden waren. Eine teilweise Denaturierung der pathogenen Umwandlungskeime förderte die Umwandlung der normalen Prionproteine, war aber nicht erforderlich. Andere Proteine wurden in Gegenwart der pathogenen Prionproteine nicht proteaseresistent und waren ebensowenig wie Antikörper gegen Prionproteine oder Alzheimer-Amyloide in der Lage, die Umwandlung normaler Prionproteine zu katalysieren. Die Umwandlung der normalen Prionproteine geschah unabhängig vom Ausmaß ihrer Glykosilierung.

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