Journal of Cellular Biochemistry 1995; 1995(S21B): 101

Roland Heynkes, 20.4.2004

Gliederung
	bibliographische Angaben
	meine Zusammenfassung des Artikels

bibliographische Angaben

Bessen,R.A.; Kocisko,D.A.; Raymond,G.J.; Marsh,R.F.; Lansbury,P.T.; Caughey,B. - Strain-specific cell-free formation of the prion protein - Journal of Cellular Biochemistry 1995; 1995(S21B): 101

meine Zusammenfassung des Artikels

Im Reagenzglas wurden mit radioaktivem Methionin markierte, normale zelluläre Prionproteine aus Hamstern in Anwesenheit von proteaseresistentem Nerz-Prionprotein proteaseresistent. Dabei wurden Gehirn-Homogenate von Nerzen verwendet, die entweder mit dem Erregerstamm HY, oder mit dem Stamm DY infiziert waren. Die Prionproteine dieser Stämme lassen sich aufgrund unterschiedlicher Proteinase K-Resistenzen unterscheiden. Nach der Protease-Behandlung hing die Größe der proteaseresistent gewordenen Hamster-Prionproteine davon ab, durch welches infektiöse Nerzgehirn-Homogenat sie umgeformt worden waren. Die umgewandelten Hamster-Prionproteine verhielten sich jeweils so wie die Prionproteine des infektiösen Materials. Die Form des proteaseresistenten Prionproteins hängt also auch von der Form des katalysierenden Prionproteins ab. Dies bietet eine Erklärung für die Tatsache, daß offenbar 2 Erregerstämme durch eine Nerzpopulation passagiert werden können. Sehr interessant ist aber auch, daß offenbar Nerz-Prionproteine ihre spezifischen Konformationen auf Hamster-Prionproteine übertragen können.

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