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Roland Heynkes, 23.5.2004
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Biacabe,A.-G.; Laplanche,J.-L.; Ryder,S.; Baron,T.G. - A Molecular Variant of Bovine Spongiform Encephalopatie - International Conference - Prion diseases: from basic research to intervention concepts - TSE-Forum, 08.10.-10.10.2003, Gasteig, München - Oral sessions OS-30
Die Autoren stellen fest, daß bisher nur eine unzureichende Anzahl von BSE-Rindern einer gründlichen Stamm-Typisierung unterzogen wurde. Auch die Franzosen haben dieses Problem nicht behoben, aber sie haben sich immerhin die Western blots von einigen Dutzend BSE-Rindern genauer angesehen. Experimentelle Details findet man in der Fachzeitschrift EMBO Reports [APUA].
Den Autoren fiel auf, daß bei zweien dieser Fälle die nicht glykosilierte Form des proteaseresistenten Prionproteins eine ungewöhnlich große Molekularmasse hatte. Außerdem fanden sie, daß ein monoklonaler Antikörper das relativ proteaseresistente Prionprotein dieser ungewöhnlichen BSE-Fälle stärker als gewohnt markiert. Die Arbeitsgruppe konnte durch Sequenzierung ausschließen, daß Mutationen in der kodierenden Region des Prionprotein-Gens dafür verantwortlich waren. Die Autoren betrieben aber leider nicht wirklich die von ihnen zu Recht angemahnte Stamm-Typisierung, welche eine Übertragung auf verschiedene Mausstämme und vielleicht auch andere Spezies wie beispielsweise Hamster erfordern würde.
Die Autoren spekulieren, daß dieser alternative molekulare Phänotyp des PrPres möglicherweise auf einen anderen BSE-Erregerstamm hinweist. Sie halten es aber auch für denkbar, daß diese Fälle spontan oder durch Scrapie-Infektionen entstanden sein könnten. Auch direkte horizontale Übertragungen von Tier zu Tier oder indirekte Übertragungen über die Umwelt halten sie für möglich.
APUA . Biacabe,A.-G.; Laplanche,J.-L.; Ryder,S.; Baron,T.G. - Distinct molecular phenotypes in bovine prion diseases - EMBO Reports 2004 Jan; 5(1): 110-115
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