NR AFQU
AU Huang,Z.; Cohen,F.E.; Prusiner,S.B.
TI Structural basis of prion diseases
QU Journal of Cellular Biochemistry 1995; 1995(S21B): 103
PT Meeting Abstract
IN Auf Messungen von Zirkulardichroismus und mit Infrarotspektroskopie beruhende Computermodelle normaler und Proteinase-K-resistenter Prionproteine sprechen für eine Struktur mit einem X-Bündel aus 4 Alphahelices bei den normalen Prionproteinen. Beim Proteinase-K-resistenter Prionprotein scheinen dagegen 2 der 4 Alphahelices in ein 4-Strang-ß-Faltblatt umgefaltet zu sein. Nach diesem Modell soll das ß-Faltblatt die Umfaltung weiterer Alphahelices fördern.
ZR 0
SP englisch
OR Prion-Krankheiten H