Lösungen für Aufgaben zur Erarbeitung von Buchinhalten

Roland Heynkes, 6.6.2016

Diese Seite dient der Selbstkontrolle für diejenigen, welche die Aufgaben im Lerntext selbständig bearbeitet haben und nun ihre Antworten überprüfen wollen.

Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge.
1 Betrachte die Abbildung 1 und versuche zu erklären, wie Substratinduktion und Endprodukthemmung funktionieren und wozu sie gut sein könnten! Eine Erklärung der Endprodukthemmung findest Du wenn nötig in Abschnitt 6. An der Erklärung der Substratinduktion versucht sich unser Buch in Abschnitt 5.
  1. Das Schema zur Substratinduktion suggeriert eine Aktivierung eines Enzym durch sein Substrat. In Wirklichkeit bedeutet allerdings Substratinduktion, dass ein Substrat direkt oder indirekt das Gen eines Enzyms aktivert, dessen Genprodukt (Protein) dann das Substrat verarbeitet. So wird verhindert, dass sich das Substrat zu sehr anreichert und seine Weiterverarbeitung stockt.
  2. Bei der Endprodukthemmung wirkt das Produkt einer Reihe von Enzym-Aktivitäten als Hemmstoff für ein Enzym am Anfang der Kette. Das ein Produkt seine eigene Produktion hemmt, verhindert eine Überproduktion. Hemmt ein Stoffwechselendprodukt ein Enzym am Anfang der seiner Produktion dienenden Enzym-Kette, dann verhindert es die überflüssige Produktion von Zwischenprodukten. Man sollte übrigens besser von einer allosterischen Endprodukthemmung sprechen, denn gelegentlich wird der Begriff Endprodukthemmung auch als Synonym für Endproduktrepression gebraucht, die aber ganz anders funktioniert. Bei der Endproduktrepression unterdückt das Stoffwechselendprodukt die Proteinbiosynthese eines Enzyms am Anfang einer Kette von Enzym-Reaktionen zur Bildung des Endproduktes.
2 Nenne den im ersten Abschnitt genannten Faktor, nach dem sich die in einer Zelle benötigte Anzahl eines bestimmten Enzyms richtet!
Unter anderem richtet sich die in einer Zelle benötigte Anzahl eines bestimmten Enzyms nach der Umsatzgeschwindigkeit des Enzyms.
3 Nenne einen für die in einer Zelle benötigte Anzahl eines bestimmten Enzyms noch wichtigeren Faktor!
Viel entscheidender als die Umsatzgeschwindigkeit ist, in welchem Umfang das Produkt eines Enzyms zu einem bestimmten Zeitpunkt in einem bestimmten Zelltyp überhaupt gebraucht wird.
4 Nenne die im ersten Abschnitt angesprochenen Möglichkeiten einer Zelle, die Mengen bestimmter Stoffwechselprodukte zu regulieren!
  1. Zellen können die Produktion und den Abbau jedes Enzyms regulieren.
  2. Zellen einzelliger Lebewesen können durch die Evolution ihrer Baupläne die Umsatzgeschwindigkeiten (und Haltbarkeiten) ihrer Enzyme regulieren.
  3. Zellen können mit Hilfe von Regulatoren die Aktivitäten ihrer Enzyme regulieren.
5 Erkläre mit Hilfe des zweiten Abschnitts und eigenem Nachdenken die experimentelle Bestimmung der Wechselzahl eines Enzyms!
Die Wechselzahl eines Enzyms lässt sich experimentell bestimmen, indem man unter für das Enzym optimalen Bedingungen und mit einem Substrat-Überschuss (Sättigung) die durchschnittliche Anzahl der Substrat-Umsätze eines Enzyms pro Zeiteinheit berechnet. Dazu teilt man die in dieser Periode produzierte Produktmenge durch die Anzahl der eingesetzten Enzyme.
6 Erkläre die in den Abschnitten 3 und 4 dargestellten Forschungsergebnisse!
  1. Weil die rasche Spaltung des toxischen Wasserstoffperoxids für Zellen lebenswichtig ist, wurde offenbar im Verlauf der Evolution das Enzym Katalase derart optimiert, dass es mit etwa 200.000 Substrat-Molekülen pro Sekunde eine der höchsten bisher bekannten Umsatzzahlen hat.
  2. Von dem für die Kohlenstoffdioxid-Fixierung benötigten Enzym Rubisco enthalten Chloroplasten grüner Pflanzenzellen wohl deshalb so große Mengen, weil sich seine Wechselzahl im Laufe der Evolution nicht steigern ließ. Allerdings müsste es deswegen noch lange nicht in großen Mengen synthetisiert werden, denn es könnte auch einfach extrem stabil sein und nicht abgebaut werden.
7 Erkläre, warum der letzte Satz des vierten Abschnitts unwissenschaftlich ist!
Der Satz ist unwissenschaftlich, weil die Buchautoren nicht wissen können, welches Enzym das häufigste der Erde ist, solange der größte Teil der Mikroorganismen noch völlig unerforscht ist und längst nicht alle eukaryotischen Enzyme bekannt sind.
8 Nenne und erkläre die korrekte Bezeichnung für die im 5. Abschnitt irrtümlich Substratinduktion genannte Aktivierung von Enzymen durch Coenzyme oder andere Cofaktoren!
Die im 5. Abschnitt so stümperhaft beschriebene Aktivierung von Enzymen durch Coenzyme oder andere Cofaktoren heißt einfach allosterische Aktivierung, weil die Cofaktoren außerhalb des aktiven Zentrums binden.
9 Es gibt in der Biochemie den Begriff Hilfsenzym für Enzyme, deren katalytische Wirkung in irgendeiner Weise ein anderes Enzym unterstützt. Anders als in unserem Buch behauptet, ist für diese Hilfsenzyme aber keineswegs der Begriff Coenzym gebräuchlich, denn Coenzyme sind etwas gänzlich anderes und Biochemiker wissen das. Dummerweise spricht unser Buch im völlig mißlungenen 5. Abschnitt auch von Cofaktoren UND Cosubstraten, obwohl die Cosubstrate eine Untermenge der Cofaktoren und ein treffenderes Synonym für den veralteten Begriff Coenzym sind. Und es behauptet undifferenziert, Cofaktoren gingen verändert aus Enzym-Reaktionen hervor. Das ist natürlich Unsinn, da auch Metall-Ionen zu den Cofaktoren gehören, die in Zellen weder verändert noch verbraucht werden können. Fasse zusammen, was unser Buch im 5. Abschnitt immerhin korrekt über Cosubstrate vermerkt!
Cosubstrate gehen verändert bzw. verbraucht aus einer Enzym-Reaktion hervor. Außerdem sind sie im Gegensatz zu Enzymen nicht substratspezifisch, weil sie mit verschiedenen Enzymen zusammenarbeiten können.
Zum besseren Verständnis: Cosubstrate sind Cofaktoren, aber im Gegensatz zu den ebenfalls zu den Cofaktoren gehörenden Metall-Ionen kleine organische Moleküle. Von den auch zu den Cofaktoren gehörenden und ebenfalls aus kleinen organischen Molekülen bestehenden prosthetischen Gruppen unterscheiden sich Cofaktoren dadurch, dass sie nicht fest und schon gar nicht kovalent an ein Enzym binden, sondern nach der Katalyse wieder dissoziieren (sich trennen).
10 Nenne die beiden im letzten Abschnitt genannten weiteren Mechanismen der Enzym-Aktivierung!
Enzyme können auch durch Phosphorylierung oder durch Spaltung einer Peptidbindung aktiviert werden.

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Roland Heynkes, CC BY-NC-SA 4.0