Cell 1987 Oct 23; 51(2): 229-40

Roland Heynkes 15.4.2002, CC BY-SA-4.0 DE

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bibliographische Angaben
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Stahl,N.; Borchelt,D.R.; Hsiao,K.; Prusiner,S.B. - Scrapie prion protein contains a phosphatidylinositol glycolipid - Cell 1987 Oct 23; 51(2): 229-40

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Normales zelluläres und auch das gegenüber Proteinase K relativ resistente und deshalb beim Proteinase K-Verdau Scrapie-infizierten Gewebes entstehende Prionproteinfragment PrP 27-30, sind beide an ein Phosphatidylinositolglycolipid gebunden. Die Glycolipid-Komponente kann Ethanolamin, Myoinositol, oder Stearinsäure sein. Dabei scheinen an 1 Mol Prionproteine etwa 2,8 Mol Ethanolamin gebunden zu sein. Die bakterielle Phosphatidylinositol-spezifische Phospholipase C löst die Verankerung und entläßt das normale zelluläre Prionprotein ins Medium. Das normale Prionprotein muß daher auf der Membranaußenseite durch einen Phosphatidylinositolglycolipid-Anker gebunden sein.

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