The Journal of Cell Biology 1995 Apr; 129(1): 121-32
Roland Heynkes 14.4.2002, CC BY-SA-4.0 DE
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| meine grobe Zusammenfassung des Artikels |
| Referenz |
Taraboulos,A.; Scott,M.; Semenov,A.; Avraham,D.; Laszlo,L.; Prusiner,S.B. - Cholesterol depletion and modification of COOH-terminal targeting sequence of the prion protein inhibit formation of the scrapie isoform - The Journal of Cell Biology 1995 Apr; 129(1): 121-32
Nachdem das zelluläre Prionprotein an die Zelloberfläche gelangt ist, wird es in Cholesterin-reichen Membranregionen durch einen Glykophosphatidylinositol-Anker [ALCV] gebunden. Dort wird es entweder wieder abgebaut oder in die dauerhafte Form umgewandelt. Der Abbau wird durch die Abspaltung eines in Triton-X-100 unlöslichen 17-kD-Peptides am Aminoterminus eingeleitet. Lovastatin verringert den Cholesterinanteil in der Membran, unterdrückt die Abspaltung des 17-kD-Peptides und rezuziert die Umwandlung des Restproteins in die gefährliche Form. Ammoniumchlorid hat keinen derartigen Effekt. Der weitere Abbau des 17-kD-Peptides erfolgt in einem sauren Milieu und wird durch Ammoniumchlorid gehemmt. Chimere Prionproteine mit einem Maus-CD4-Anker anstatt ihres Glykophosphatidylinositol-Ankers lassen sich sehr viel schlechter in die gefährliche Form umfalten.
ALCV . Stahl,N.; Borchelt,D.R.; Hsiao,K.; Prusiner,S.B. - Scrapie prion protein contains a phosphatidylinositol glycolipid - Cell 1987 Oct 23; 51(2): 229-40
