Laboratory Investigation 1991 Dec; 65(6): 622-30

Roland Heynkes, 15.4.2002

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McKinley,M.P.; Taraboulos,A.; Kenaga,L.; Serban,D.; Stieber,A.; DeArmond,S.J.; Prusiner,S.B.; Gonatas,N. - Ultrastructural localization of scrapie prion proteins in cytoplasmic vesicles of infected cultured cells - Laboratory Investigation 1991 Dec; 65(6): 622-30

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Die als wichtigste Komponente aus angereicherter Scrapie-Infektiosität isolierte Isoform des Prionproteins PrPsc akumuliert in Scrapie-infizierten Mausneuroblastomzellen (ScN2a) und Hamsterhirnzellen (ScHaB) primär im Zellzytoplasma, während das zelluläre Prionprotein PrPc über ein Glycoinositolphospholipid auf der Außenseite der Zellmembran verankert [ALCV] ist. Inkubiert man in Zellkultur auf eine Dichte von 75% gewachsene, Scrapie-infizierte und kurz fixierte Zellen mit Guanidinisothiocyanat, dann markieren gegen das PrPsc gerichtete Antikörper mehr PrPsc. Die Autoren wußten schon, daß das PrPsc im Zellinneren akkumuliert [ALKN] und identifizierten es in diskreten Vesikeln und einigen größeren Körperchen im Zytoplasma Scrapie-infizierten Zellen. Einige PrPsc enthaltende Vesikel enthielten Myelin-Strukturen und ähnelten insofern sekundäre Lysosomen bildenden autophagozytotischen Vakuolen. Für eine Präsenz von PrPsc in sekundäre Lysosomen spricht eine Colokalisierung von durch Guanidinisothiocyanat verstärkter PrP-Immunoreaktivität und saurer Phosphatase. Im Zellkern, im Endoplasmatischen Retikulum, sowie im Golgi-Apparat wurde kein PrPsc nachgewiesen und eine Zerstreuung des Golgi-Apparates durch Brefeldin A bewirkte keine Veränderung der PrPsc-Verteilung in der Zelle.

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ALCV . Stahl,N.; Borchelt,D.R.; Hsiao,K.; Prusiner,S.B. - Scrapie prion protein contains a phosphatidylinositol glycolipid - Cell 1987 Oct 23; 51(2): 229-40

ALKN . Taraboulos,A.; Serban,D.; Prusiner,S.B. - Scrapie prion proteins accumulate in the cytoplasm of persistently infected cultured cells - The Journal of Cell Biology 1990 Jun; 110(6): 2117-32

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