Lösungen für Aufgaben zur Erarbeitung von Buchinhalten

Roland Heynkes, 24.5.2016

Diese Seite dient der Selbstkontrolle für diejenigen, welche die Aufgaben im Lerntext selbständig bearbeitet haben und nun ihre Antworten überprüfen wollen.

1	Erkläre mit Hilfe des ersten Abschnitts auf Seite 78, warum die Maximalgeschwindigkeit einer Enzym-katalysierten chemischen Reaktion nicht von der Substrat-Konzentration abhängig sein kann!
Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge.
	Wäre die Maximalgeschwindigkeit eines Enzyms abhängig von der Konzentration seines Substrates oder seiner Substrate, dann würde die Maximalgeschwindigkeit mit zunehmender Substrat-Konzentration immer weiter steigen und es gäbe weder Sättigungskonzentrationen noch wäre dann der Begriff Maximalgeschwindigkeit überhaupt sinnvoll.
2	Versuche zu erklären, warum jedes Enzym bei gegebenen Bedingungen wie Temperatur und pH-Wert eine Maximalgeschwindigkeit hat und was diese mit der Sättigungskonzentration zu tun hat!
	Bei gegebenen (gleichbleibenden) Bedingungen wie Temperatur und pH-Wert muss die Maximalgeschwindigkeit eine Eigenschaft des Enzyms selbst sein. Auch wenn bei Substrat-Konzentrationen oberhalb der Sättigungskonzentration immer mehr als genügend Substrat vorhanden ist, braucht jedes Enzym eine bestimmte Zeit, einen Enzym-Substrat-Komplex zu bilden, die chemische Reaktion zu katalysieren und sich von dem oder den Produkten zu trennen. Erkennbar und messbar wird die Maximalgeschwindigkeit einer Enzym-katalysierten chemischen Reaktion aber erst ab der Sättigungskonzentration des Substrates. Man kann sich das so vorstellen wie eine Autowaschanlage. Die braucht für ein bestimmtes Waschprogramm eine bestimmte Zeit und schafft deshalb auch nur eine bestimmte Anzahl von Autos pro Stunde. Wieviele Autos pro Stunde sie schafft (Maximalgeschwindigkeit), dass sieht man erst, wenn sie zwischen den Waschgängen keine Zeit durch Warten auf das nächste Auto verliert. Bildet sich allerdings vor der Waschanlage eine Warteschlange, dann kann die Waschanlage trotzdem nicht schneller arbeiten. Die Waschanlage ist quasi gesättigt (Sättigungskonzentration).
3	Erkläre mit Hilfe des ersten Abschnitts und des linken Kurven-Diagramms auf Seite 78, wozu die Michaelis-Menten-Konstante gebraucht wird!
	Weil sich rund um die Sättigungskonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzym-katalysierten chemischen Reaktion nur extrem langsam der Maximalgeschwindigkeit annähert, lässt sich die genaue Sättigungskonzentration experimentell nicht genau bestimmen. Wie das Kurven-Diagramm auf Seite 78 zeigt, lässt sich aber die Maximalkonzentration leicht ablesen, wenn in einem Experiment bei einer bestimmten Temperatur und einem bestimmten pH-Wert nur das Enzym und seine Substrate in mehr als ausreichender Konzentration vorhanden sind. Im steil ansteigenden Teil der Kurve ist es außerdem relativ leicht, jeder Reaktionsgeschwindigkeit eine Substrat-Konzentration mit ausreichender Genauigkeit zuzuordnen. So kann die Michaelis-Menten-Konstante aus dem Diagramm abgelesen werden. Dann setzt man die Michaelis-Menten-Konstante in die Gleichung ein und löst diese nach der Maximalgeschwindigkeit auf.
4	Erkläre mit Hilfe des zweiten Abschnitts auf Seite 78, warum die Reaktionsgeschwindigkeit mit zunehmender Substrat-Konzentration steigt!
	Mit zunehmender Substrat-Konzentration steigt die Wahrscheinlichkeit des Zusammentreffens von Substraten und Enzymen.
5	Erkläre mit Hilfe des zweiten Abschnitts auf Seite 78, warum die maximale Reaktionsgeschwindigkeit in lebenden Zellen nie erreicht wird!
	In lebenden Zellen wird die maximale Reaktionsgeschwindigkeit nie erreicht, weil die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes häufig durch einfach im Weg befindliche andere Stoffe behindert wird.
6	Erkläre die unterschiedlichen Verläufe (Formen) der drei Kurven auf Seite 80!
	Die blaue Kurve zeigt, wie die Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzym-katalysierten chemischen Reaktion mit zunehmender Substrat-Konzentration steigt, bis im Bereich der Sättigungskonzentration eine weitere Steigerung der Substrat-Konzentration immer weniger bringt, weil das Enzym schon mit maximaler Geschwindigkeit arbeitet und ohnehin praktisch nicht mehr auf neue Substrate warten muss. Die rote Kurve verläuft flacher, weil zum Erreichen der Maximalgeschwindkeit der kompetitive Hemmstoff (Inhibitor) durch eine große Überzahl von Substrat-Molekülen vom aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden muss. Die grüne Kurve unterscheidet sich von den anderen durch eine erheblich niedrigere Maximalgeschwindigkeit, weil ein nicht kompetitiver Inhibitor an einem allosterischen Zentrum bindet, wo er von dem anders geformten Substrat nicht verdrängt werden kann.
7	Versuche die Ungenauigkeiten in der blauen und der roten Kurve zu finden!
	Die blaue Kurve müsste bei Substrat-Konzentrationen oberhalb der Sättigungskonzentration langsam wieder absinken, weil ähnlich wie in einer lebenden Zelle die anderen Stoffe, in einem Experiment mit zuviel Substrat die Substrat-Moleküle sich auch gegenseitig behindern (im Weg stehen) können. Die rote Kurve müsste viel näher an die Maximalgeschwindigkeit heran reichen, denn das Erreichen der Maximalgeschwindigkeit ist gerade das Kennzeichen einer kompetitiven Hemmung.

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