Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 1987 Jun; 84(12): 4017-21
Roland Heynkes 19.6.2001, CC BY-SA-4.0 DE
If you cannot read German-language texts, you could try a translation into your native language with DeepL.
| bibliographische Angaben |
|---|
| meine Zusammenfassung des Artikels |
Gabizon,R.; McKinley,M.P.; Prusiner,S.B. - Purified prion proteins and scrapie infectivity copartition into liposomes - Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 1987 Jun; 84(12): 4017-21
Aus scrapieinfizierten Hirnen isolierte und proteolytisch an den Enden angeknabberte Prionproteinfragmente PrP 27-30 bilden in vitro wasserunlösliche, amyloide Proteinstangen. Gemische aus Phospholipiden und dem Detergens Cholsäure bilden mit gereinigtem PrP 27-30 Protein-Lipid-Detergens-Komplexe und bringen so das PrP 27-30 in Lösung. Entfernt man durch Dialyse die Cholsäure, dann bilden sich geschlossene Liposomen ohne filamentöse oder stäbchenförmige Elemente. Oft, aber nicht immer erwiesen sich die Protein-Lipid-Detergens-Komplexe und Liposomen als verglichen mit den amyloiden Proteinstäbchen 10-fach infektiöser. Dabei ist aber unklar, ob diese Zunahme der Infektiosität auf eine Zunahme aktiver Enden, eine gesteigerte Verfügbarkeit einer gleichbleibenden Infektiosität, oder auf einen anderen Effekt zurückzuführen ist.
