Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 1993 Apr 15; 90(8): 3182-6
Roland Heynkes 15.4.2002, CC BY-SA-4.0 DE
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| bibliographische Angaben |
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| meine grobe Zusammenfassung des Artikels |
Rogers,M.; Yehiely,F.; Scott,M.; Prusiner,S.B. - Conversion of truncated and elongated prion proteins into the scrapie isoform in cultured cells - Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 1993 Apr 15; 90(8): 3182-6
Die einzige bekannte Komponente der infektiösen Prione ist die posttranslational durch Proteolyse auf 27-30 kDa verkürzte und daher proteaseresistente Scrapie-Isoform des Prionproteins. Durch in vitro Mutagenese wurden Mausneuroblastomzellen erzeugt, deren Prionproteinen die Aminosäuren 23-88 oder die fünf Oktapeptide fehlten, oder 6, 7, 9 oder 11 anstatt 5 Oktapeptide besaßen. Trotz dieser Deletionen bzw. Insertionen konnten die Prionproteine in die proteaseresistente Scrapie-Isoform überführt werden. Selbst eine Deletion der 66 carboxyterminalen Aminosäuren einschließlich der Signalsequenz der Aminosären 231-254 für den Glycosylinositolphospholipid-Anker verhinderte nicht diese Umwandlung, scheint deren Effizienz aber stark reduziert zu haben. Die Fähigkeit dieser manipulierten Prionproteine zur Bildung von infektiösen Prionen wurde aber noch nicht nachgewiesen.
