Biochemistry 2002 Oct 22; 41(42): 12868-75

Roland Heynkes 1.11.2005, CC BY-SA-4.0 DE

If you cannot read German-language texts, you could try a translation into your native language with DeepL.

Links zu anderen Bereichen meiner Internetseiten:

Gliederung

Tzaban,S.; Friedlander,G.; Schonberger,O.; Horonchik,L.; Yedidia,Y.; Shaked,G.; Gabizon,R.; Taraboulos,A. - Protease-sensitive scrapie prion protein in aggregates of heterogeneous sizes - Biochemistry 2002 Oct 22; 41(42): 12868-75

Nicht in den Gehirnen normaler, sondern nur in Hirn-Homogenaten mit dem Erregerstamm Sc237 Scrapie-infizierter Hamster sowie ausschließlich in Scrapie-infizierten Mausneuroblastomzelllinien fanden die Autoren ein breites Spektrum ganz unterschiedlich großer Prionprotein-Aggregate. Als proteaseresistent erwiesen sich aber nur die Aggregate, die in einem 10-60% Sucrose-Gradienten bei 200.000-facher Erdbeschleunigung binnen einer Stunde nach einer Sedimentationsbewegung von rund 3 cm den Boden erreichten. Alle kleineren und deshalb langsamer sedimentierenden Aggregate bis hinunter zu Dimeren erwiesen sich als nicht proteaseresistentes PrPsc. Bestätigt wurde dieses Ergebnis durch Ausschluß-Chromatographie. Je kleiner die Aggregate waren, umso stärker ähnelten sie auch in der Hinsicht normalem PrPc, daß ihre Antikörpermarkierbarkeit durch Denaturierung kaum verstärkt wurde. Andererseits sind die PrPsc in den teilweise weniger als 600 kDa kleinen Aggregaten ebenso wie in den großen aminoterminal verkürzt.