TSE-Forum, 08.10.-10.10.2003, Gasteig, München - Poster session - DG-46
Roland Heynkes 19.5.2004, CC BY-SA-4.0 DE
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| bibliographische Angaben |
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| meine Zusammenfassung des Posters |
Casalone,C.; Zanusso,G.; Acutis,P.L.; Crescio,M.I.; Corona,C.; Ferrari,S.; Capobianco,R.; Tagliavini,F.; Monaco,S.; Caramelli,M. - Identification of a Novel Molecular and Neuropathological BSE Phenotype in Italy - International Conference - Prion diseases: from basic research to intervention concepts - TSE-Forum, 08.10.-10.10.2003, Gasteig, München - Poster session - DG-46
Unter 8 daraufhin untersuchten italienischen BSE-Rindern entdeckten die Autoren bei 2 Tieren - einem Piemonteser Fleischrind und einem Braunvieh-Rind der Rasse Bruna Alpina - ungewöhnliche neuropathologische Schädigungsmuster und Prionprotein-Glykosilierungsmuster. Verglichen mit normalen BSE-Hirnen fanden die Autoren große Prionprotein-Ablagerungen und amyloide Plaques. Im Western blot zeigten die proteaseresistenten Prionprotein-Fragmente dieser beiden Tiere eine reduzierte Größe und ein abweichendes Glykosilierungsmuster. Während normalerweise bei BSE die an beiden Glykosilierungsstellen glykosilierten Prionproteine dominieren, fand man bei den abweichenden Fällen besonders viel einfach glykosiliertes Prionprotein. Während normalerweise das proteaseresistente Prionprotein vor allem im Stammhirn (Truncus encephali) und im Thalamus nachgewiesen wird, fand man es bei den neuartigen Fällen vor allem im Riechkolben (Bulbus olfactorius), im Riechhirn (Pyriformer Cortex) und im Thalamus. Unterschiede in den kodierenden Regionen der Prionproteingene bestanden aber nicht. Die Autoren haben Übertragungsexperimente gestartet, um den Verdacht einer neuen BSE-Variante zu erhärten.
