Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 1987 Jun; 84(12): 4017-21

Roland Heynkes, 19.6.2001

Gliederung
	bibliographische Angaben
	meine Zusammenfassung des Artikels

bibliographische Angaben

Gabizon,R.; McKinley,M.P.; Prusiner,S.B. - Purified prion proteins and scrapie infectivity copartition into liposomes - Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 1987 Jun; 84(12): 4017-21

meine Zusammenfassung des Artikels

Aus scrapieinfizierten Hirnen isolierte und proteolytisch an den Enden angeknabberte Prionproteinfragmente PrP 27-30 bilden in vitro wasserunlösliche, amyloide Proteinstangen. Gemische aus Phospholipiden und dem Detergens Cholsäure bilden mit gereinigtem PrP 27-30 Protein-Lipid-Detergens-Komplexe und bringen so das PrP 27-30 in Lösung. Entfernt man durch Dialyse die Cholsäure, dann bilden sich geschlossene Liposomen ohne filamentöse oder stäbchenförmige Elemente. Oft, aber nicht immer erwiesen sich die Protein-Lipid-Detergens-Komplexe und Liposomen als verglichen mit den amyloiden Proteinstäbchen 10-fach infektiöser. Dabei ist aber unklar, ob diese Zunahme der Infektiosität auf eine Zunahme aktiver Enden, eine gesteigerte Verfügbarkeit einer gleichbleibenden Infektiosität, oder auf einen anderen Effekt zurückzuführen ist.

Liste meiner Artikelzusammenfassungen
TSE-Hypertext-Projekt
meine Startseite
Autoren-Index

Kommentare und Kritik von Fachleuten sind jederzeit willkommen.