Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 1987 Jun; 84(12): 4017-21

Roland Heynkes, 19.6.2001

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bibliographische Angaben
meine Zusammenfassung des Artikels

bibliographische Angaben

Gabizon,R.; McKinley,M.P.; Prusiner,S.B. - Purified prion proteins and scrapie infectivity copartition into liposomes - Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 1987 Jun; 84(12): 4017-21

meine Zusammenfassung des Artikels

Aus scrapieinfizierten Hirnen isolierte und proteolytisch an den Enden angeknabberte Prionproteinfragmente PrP 27-30 bilden in vitro wasserunlösliche, amyloide Proteinstangen. Gemische aus Phospholipiden und dem Detergens Cholsäure bilden mit gereinigtem PrP 27-30 Protein-Lipid-Detergens-Komplexe und bringen so das PrP 27-30 in Lösung. Entfernt man durch Dialyse die Cholsäure, dann bilden sich geschlossene Liposomen ohne filamentöse oder stäbchenförmige Elemente. Oft, aber nicht immer erwiesen sich die Protein-Lipid-Detergens-Komplexe und Liposomen als verglichen mit den amyloiden Proteinstäbchen 10-fach infektiöser. Dabei ist aber unklar, ob diese Zunahme der Infektiosität auf eine Zunahme aktiver Enden, eine gesteigerte Verfügbarkeit einer gleichbleibenden Infektiosität, oder auf einen anderen Effekt zurückzuführen ist.

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