Veränderte Konzentrationen oder Aktivitäten von Enzymen können auf bestimmte Krankheiten hinweisen (z.B.: Tumormarker).

Die Aktivitäten von Enzymen lassen sich z.B. indirekt dadurch bestimmen, dass man in Lösungen die Änderungen bestimmter optischer Eigenschaften bestimmt, die von den Mengenverhältnissen zwischen Edukten und Produkten abhängen. Dann kann man relative Enzymaktivitäten bestimmen, indem man bei unterschiedlichen Substrat-Konzentrationen die Geschwindigkeiten der Produktproduktion ohne und mit bestimmten Enzym-Konzentrationen vergleicht.

Verdoppelt oder verdreifacht man bei einer chemischen Reaktion die Konzentrationen der Edukte, dann verdoppelt oder verdreifacht sich auch die Reaktionsgeschwindigkeit. Die Aussage des Buches ist falsch, weil die Erhöhung der Konzentration nur eines Edukts zu einem Sättigungseffekt führen könnte.

Bei von Enzymen katalysierten chemischen Reaktionen ist die Reaktionsgeschwindigkeit sehr viel höher, hängt aber auch von der Enzym-Konzentration ab. Mit zunehmender Substrat-Konzentration kommt es immer häufiger vor, dass Substrat-Moleküle statt eines freien Enzyms einen Enzym-Substrat-Komplex antreffen und deshalb auf ein freies Enzym warten müssen. Darum wirken sich Steigerungen der Substrat-Konzentration immer weniger stark und irgendwann gar nicht mehr aus. Zeichnet man in einem Diagramm die Funktion der Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substrat-Konzentration, dann erhält man eine sich zunehmend abflachende Sättigungskurve. Aus ihr kann man für eine gegebene Enzym-Konzentration leicht die maximale und die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit ablesen.

Bei der Maximalgeschwindigkeit stecken praktisch alle Enzyme ständig in Enzym-Substrat-Komplexen, sodass eine weitere Steigerung der Substrat-Konzentration nichts mehr bringt. Weil sich die Sättigungskurve immer langsamer dem Maximum nähert, lässt sich die für die Maximalgeschwindigkeit erforderliche Substrat-Konzentration nicht leicht ablesen. Darum liest man aus dem Diagramm die Substrat-Konzentration bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit ab, nennt diesen Wert Michaelis-Konstante und charakterisiert mit ihr die Geschwindigkeit, mit der ein Enzym arbeiten kann.

Selbstverständlich sind auch die Reaktionsgeschwindigkeiten der Enzyme evolutionär durch zufällige Mutationen und natürliche Selektion optimiert.