Journal of Biological Chemistry 2004 Aug 6; 279(32): 33847-54
Roland Heynkes 31.5.2004, CC BY-SA-4.0 DE
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| bibliographische Angaben |
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| meine Zusammenfassung des Abstracts |
Thomzig,A.; Spassov,S.; Friedrich,M.; Naumann,D.; Beekes,M. - Discriminating scrapie and BSE isolates by infrared spectroscopy of pathological prion protein - Journal of Biological Chemistry 2004 Aug 6; 279(32): 33847-54
Die Autoren haben das Problem bzw. die Notwendigkeit der Typisierung von TSE-Erregerstämmen erkannt und nennen dabei interessanterweise auch BSE. Ihnen ist auch aus eigenen Experimenten bekannt, daß die als Grundlage des Western blots übliche eindimensionale Gelelektrophorese zur Auftrennung unterschiedlich glykosilierter und durch Proteinase K an den Enden unterschiedlich abgeknabberten Prionproteins nach scheinbaren Molekularmassen nicht ausreichend differenzierend wirkt, um die feinen strukturellen Unterschiede zwischen den PrPsc verschiedener TSE-Stämme zu visualisieren. Deshalb benutzen sie die Infrarot-Spektroskopie, um die sehr empfindlich auf die räumliche Struktur des Prionproteins reagierenden Freiheitsgrade (Schwingungs- und Rotationsmöglichkeiten) sämtlicher asymmetrischer Elektronenpaarbindungen des Prionproteins in einem Spektrum unterschiedlich stark absorbierter Infrarotfrequenzen zu messen. Zur Unterscheidung verschiedener Erregerstämme bzw. Konformationen des Prionproteins müssen sie gar nicht wissen, welche funktionelle Gruppe durch welche Frequenzen zu welchen Rotationen und/oder Schwingungen angeregt wird. Der Mustervergleich reicht schon aus und die Autoren konnten zeigen, daß sie 4 TSE-Stämme (3 Hamster-adaptierte Scrapie-Stämme und einen in Hamster passagierten BSE-Stamm) problemlos unterscheiden konnten.
