Journal of Neuropathology and Experimental Neurology 1996; 55(N5): 635 Nr. 121

Roland Heynkes 8.7.2004, CC BY-SA-4.0 DE

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Gliederung

bibliographische Angaben

Parchi,P.; Capellari,S.; Sima,A.A.F.; D'Amato,C.; McKeever,P.; Mikol,J.; Brion,S.; Brown,P.; Chen,S.G.; Petersen,R.B.; Gambetti,P. - Creutzfeldt-Jakob-disease (CJD) with 178(Asn) mutation in the prion protein gene - neuropathological and molecular-features - Journal of Neuropathology and Experimental Neurology 1996; 55(N5): 635 Nr. 121

meine Zusammenfassung des Meeting Abstracts

Von 7 Creutzfeldt-Jakob-Patienten mit einer Mutation von Lysin zu Asparaginsäure an Position 178 waren 5 bezüglich des Codons 129 heterozygot und nur 2 homozygot. Die Homozygoten erkrankten früher und die Krankheitsphase dauerte bei den Heterozygoten länger. Die räumlichen Muster der Neuronenauflösung und Astrozytose waren unabhängig vom Codon 129 in allen Fällen sehr ähnlich in der Hirnrinde am stärksten, im Striatum geringer und im Thalamus noch geringer. Die Kleinhirne (Cerebellum) waren kaum, Hypothalamus und Globus pallidus gar nicht betroffen. Immunologisch wurden kleine Aggregationen in der Hirnrinde, im Striatum und der molekularen Schicht des Kleinhirns (Cerebellum) gefunden. Auch die scheinbaren Molekularmassen und die Mengenverhältnisse der unterschiedlich stark glykosilierten Prionproteine waren in allen Fällen gleich. Diese Eigenschaften sind offenbar charakteristisch für diese 178-Asp-Mutation.