Antworten aus und zum Lerntext Stoffwechselphysiologie

Roland Heynkes, 5.7.2024

Diese Seite dient der Selbstkontrolle für diejenigen, welche die Aufgaben zum Lerntext Stoffwechselphysiologie selbständig bearbeitet haben und nun ihre Antworten überprüfen wollen.

Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Stoffaustausch im Fließgleichgewicht ist typisch für lebende Lebewesen.".
a1 Beschreibe allgemein die Bedingungen, die für das Leben eines Lebewesens und das Laufen einer mechanischen Uhr erfüllt sein müssen!
Damit Lebewesen leben und Uhren laufen können, müssen viele Teile ihre jeweiligen Aufgaben erfüllen und genau aufeinander abgestimmt (reguliert und koordiniert) zusammen arbeiten.
a2 Nenne die Zustände einer Uhr, die sich mit einem a) lebenden, b) toten oder c) in einer Pause vom Leben befindlichen Lebewesen vergleichen lassen!
  1. lebendes Lebewesen = laufende Uhr
  2. totes Lebewesen = kaputte Uhr
  3. nicht aktiv lebendes Lebewesen = nicht aufgezogene, ausgeschaltete oder reversibel stehengebliebene Uhr
a3 Beschreibe den im Lerntext erwähnten grundsätzlichen Unterschied zwischen technischen Systemen wie Autos und Uhren einerseits und aktiv lebenden Lebewesen und Zellen andererseits!
Im Gegensatz zu technischen Systemen wie Autos und Uhren tauschen aktiv lebende Lebewesen und Zellen ständig die Materie aus, aus der sie bestehen.
a4 Erkläre den Unterschied zwischen den Begriffen Edukt und Substrat!
Edukt heißt ganz allgemein ein Ausgangsstoff einer chemischen Reaktion. Substrat nennt man das gleiche Edukt, wenn an der chemischen Reaktion ein Enzym beteiligt ist.
a5 Definiere die Begriffe a) Stoffwechsel und b) Fließgleichgewicht!

a) Stoffwechsel heißt die ständige Auswechslung der Stoffe, aus denen ein Lebewesen besteht. Dies geschieht durch Aufnahme, Transport und Ausscheidung sowie Auf- und Abbau von Stoffen, wobei all diese Prozesse präzise gesteuert und geregelt werden. Dabei unterscheidet man zwischen Energiestoffwechsel für die Gewinnung chemischer Energie und dem Baustoffwechsel für den Aufbau körpereigener Biomoleküle.

b) Fließgleichgewicht nennt man einen Zustand, in dem etwas scheinbar weitgehend unverändert bleibt, obwohl ständig das ausgetauscht wird, woraus es besteht. Der Name, das Bild oder der Vergleich zur Erklärung dieses Phänomens ist das Fließgleichgewicht eines Flusses, der über längere Zeiträume scheinbar weitgehend unverändert, mit relativ geringfügigen Bewegungen seiner Oberfläche vor einem liegt, obwohl innerhalb von Sekunden das gesamte Wasser des betrachteten, kurzen Flussabschnittes ausgetauscht wird.

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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Erklärung der Aktivierungsenergie".
b1 Beschreibe die Bedeutung der Aktivierungsenergie für einzelne Teilchen!
Aktivierungsenergie nennt man ganz allgemein die Energie, die erforderlich ist, um die Energie eines Teilchens oder mehrerer Teilchen auf ein höheres Niveau zu heben, auf dem das Teilchen dann zu ihm vorher nicht möglichen Aktivitäten fähig ist.
b2 Erkläre die Bedeutung der Aktivierungsenergie für chemische Reaktionen!
Bei chemischen Reaktionen ist die Aktivierungsenergie die Energiemenge, die man Edukten zuführen muss, damit eine bestimmte chemische Reaktion in nennenswertem Umfang überhaupt beginnen und die Endprodukte (Produkte) bilden kann. Da sie zuerst zugeführt werden muss, wirkt sie wie eine Barriere, die ein spontanes Ablaufen einer chemischen Reaktion verhindert.
b3 Erkläre, warum ein mehr oder weniger kleiner Teil der Edukt-Teilchen auch ohne Zuführung einer Aktivierungsenergie reagieren kann!
Ein Teil der Edukt-Teilchen kann auch ohne Zuführung von Aktivierungsenergie reagieren, weil im breiten Spektrum unterschiedlich großer kinetischer Energien die Energie einzelner Teilchen bereits ausreicht.
b4 Beschreibe die Kette von Effekten einer Zuführung von Wärmeenergie zu einem Gefäß voller Edukte!
Die Zuführung von Wärmeenergie steigert die kinetische Energie der Edukt-Teilchen und damit den Anteil der Edukt-Teilchen mit für die chemische Reaktion ausreichender Energie. Das steigert die Zahl der reagierenden Edukt-Teilchen und damit auch die Reaktionsgeschwindigkeit.
b5 Erkläre die mit zunehmender Raumtemperatur abnehmende Aktivierungsenergie!
Mit zunehmender Raumtemperatur nimmt auch die kinetische Energie der Edukt-Teilchen zu. Entsprechend weniger Energie muss man zusätzlich zuführen, um die für das effektive Starten einer chemischen Reaktion erforderliche Energie zu erreichen.
b6 Erkläre, warum man exothermen im Gegensatz zu endothermen chemischen Reaktionen nur anfangs eine relativ geringe Menge von Aktivierungsenergie zuführen muss!
Endothermen chemischen Reaktionen muss ständig Aktivierungsenergie zugeführt werden, weil diese Energie in den chemischen Bindungen der Produkte gespeichert wird und daher als Aktivierungsenergie nicht mehr zur Verfügung steht.
Exotherme chemische Reaktionen setzen chemische Energie als Wärmeenergie frei, die dann als Aktivierungsenergie wirkt und eine Zuführung von Aktivierungsenergie überflüssig macht.
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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Enzyme".
c1 Erkläre die Notwendigkeit von Enzymen in unseren Zellen!
Unsere Zellen sind keine feuerfesten Reagenzgläser. Man kann sie nicht einfach erhitzen, um chemische Reaktionen möglich oder schneller zu machen. Damit die unzähligen chemischen Reaktionen in unseren Zellen bei einer Körpertemperatur von 37°C ablaufen können, brauchen wir für fast jede chemische Reaktion ein eigenes Enzym.
c2 Benenne die Monomere, aus denen Enzyme aufgebaut sind!
Die Monomere der Protein-Enzyme heißen Aminosäuren. Die Monomere der RNA-Enzyme heißen Ribonukleotide.
c3 Definiere den Begriff Enzym mit einem Wort und erkläre dessen Bedeutung!
Enzyme sind Biokatalysatoren. Biokatalysatoren sind von Lebewesen produzierte Katalysatoren. Katalysatoren senken selektiv bei bestimmten chemischen Reaktionen die dafür notwendigen Aktivierungsenergien. Dadurch steigern Enzyme die Reaktionsgeschwindigkeit und lenken chemische Reaktionen zu bestimmten Produkten.
c4 Beschreibe, was während einer chemischen Reaktion mit einem Enzym passiert!
Enzyme können während einer chemischen Reaktion ihre Form ändern, aber am Ende gehen sie genau wie technische Katalysatoren unverändert aus der chemischen Reaktion hervor.
c5 Erkläre mit einer Gleichung den Zusammenhang zwischen Holoenzym, Apoenzym und Cofaktor!
Holoenzym = Apoenzym + Cofaktor
c6 Definiere das aktive Zentrum und erkläre die Substratspezifität eines Enzyms!
Aktives Zentrum eines Enzyms heißt dessen direkt an der chemischen Reaktion des Substrates beteiligter Teil seiner Oberfläche.
Der Grund für die Substratspezifität eines Enzyms ist die Tatsache, dass die Oberflächen seines aktiven Zentrums und des Substrates exakt wie Schloss und Schlüssel zueinander passen müssen. Deshalb kann ein Enzym nur ganz bestimmte Substrate binden und verarbeiten.
c7 Beschreibe die Entstehung eines Enzym-Substrat-Komplexes und was aus ihm wird!
Ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht, wenn sich Enzym und Substrat(e) vorübergehend verbinden.
Dabei ändern Enzym und Substrat(e) ihre Formen und es entsteht durch die vom Enzym katalysierte chemische Reaktion ein Enzym-Produkt-Komplex. Danach entlässt das Enzym das Produkt oder die Produkte und ist wieder frei für die nächst chemische Reaktion.
c8 Definiere den Begriff Wirkungsspezifität!
Wirkungsspezifität heißt die Eigenschaft eines Enzyms, von mehreren oder vielen möglichen chemischen Reaktionen eines Substrates nur eine ganz bestimmte zu katalysieren.
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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "der Enzym-Substrat-Komplex und die Sättigung".
d1 Definiere den Enzym-Substrat-Komplex!
Enzym-Substrat-Komplex nennt man die vorübergehende Verbindung eines Enzyms mit seinem Substrat. (So kurz wie möglich!)
d2 Erkläre den Sättigungseffekt bei Enzym-katalysierten chemischen Reaktionen!
Normalerweise steigt bei chemischen Reaktionen die Reaktionsgeschwindigkeit proportional mit der Konzentration der Edukte. Im Gegensatz dazu gibt es bei enzymatisch katalysierten chemischen Reaktionen einen Sättigungs-Effekt. Das liegt daran, dass bei einer enzymatischen chemischen Reaktion die Substrate nicht einfach überall reagieren können. Die Substrate müssen passend orientiert mit geeigneter Geschwindigkeit auf ein freies Enzym treffen und mit diesem einen Enzym-Substrat-Komplex bilden. Mit zunehmender Substrat-Konzentration wird es für die Substrate immer schwieriger, ein freies Enzym zu finden. (So ausführlich wie nötig!)
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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Substratspezifität".
d3 Erkläre Ursachen der Substratspezifität von Enzymen!
d4 Entwickle Hypothesen für mögliche Ursachen der Unterschiedlichkeit der Substratspezifität verschiedener Enzyme!
  • Eine Ursache für die Unterschiedlichkeit der Substratspezifität verschiedener Enzyme könnte sein, dass bei verschiedenen Enzymen unterschiedlich große Anteile ihrer Substrat genau ins aktive Zentrum passen müssen!
  • Wahrscheinlich sind verschiedene Enzyme auch unterschiedlich flexibel bei der Anpassung ihrer Formen an die Formen ihrer Substrat.
  • Vielleicht erfordern verschiedene Aktivierungs-Mechanismen unterschiedliche Passgenauigkeiten.
d5 Erkläre die Stereospezifität der Enzyme!
Nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip müssen die Formen von Substrat und aktivem Zentrum genau zu einander passen. Wenn die Form eines Stereoisomers genau in das aktive Zentrum eines Enzyms passt, dann kann das selbe nicht auch für die anderen Stereoisomere gelten, weil sich ja die die Formen der Stereoisomere unterscheiden.
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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Wirkungsspezifität".
d6 Erkläre den Zusammenhang zwischen der Tertiärstruktur und der Wirkungsspezifität eines Enzyms!
Die Tertiärstruktur ist die Form (aus allen Sekundärstrukturen bestehende dreidimensionale Faltungsstruktur) des Enzyms. Sie muss genau zur Form (Konformation) des Substrates passen, damit sich der Enzym-Substrat-Komplex bilden kann. Aus dessen Form (räumlicher Struktur) ergibt sich seine Funktion, also ganz spezifisch eine bestimmte chemische Reaktion. Auf diese Weise bestimmt die Tertiärstruktur des Enzyms, welche von mehreren möglichen chemischen Reaktionen eines Substrates das Enzym katalysiert. Diese Selektivität nennt man Wirkungsspezifität.
d7 Nenne Vor- und Nachteile der Wirkungsspezifität von Enzymen!
Als Nachteil der Wirkungsspezifität der Enzyme könnte man betrachten, dass sie nicht flexibel alle möglichen chemische Reaktionen katalysieren können. Aber der Vorteil ist, dass dadurch keine unerwünschten Nebenprodukte entstehen. Denn das wäre eine Verschwendung von Material und Energie und die Nebenprodukte könnten sogar schädlich sein.
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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Cofaktoren".
d8 Erkläre die Notwendigkeit von Cofaktoren!
Viele Enzyme benötigen einen Cofaktor, weil die Aminosäuren oder Nukleotide eines Enzyms nicht für jede chemischen Reaktion alle funktionelle Gruppen und Atome bereitstellen können, die für die Katalyse benötigt werden.
d9 Beschreibe die Unterschiede zwischen Cosubstraten und prosthetischen Gruppen!
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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Energetische Kopplung".
e1 Definiere die energetische Kopplung!
Energetische Kopplung heißt die Kopplung einer Energie verbrauchenden mit einer Energie liefernden Stoffwechselreaktion.
e2 Erkläre die Notwendigkeit energetischer Kopplungen!
Eine energetische Kopplung ist immer dann notwendig, wenn die Produkte einer endothermen chemischen Reaktion energiereicher sind als die Edukte. Solche chemischen Reaktionen laufen nämlich nur unter Zufuhr von Energie ab.
e3 Beschreibe zwei Mechanismen energetischer Kopplungen!
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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Viele Enzyme dienen nicht in erster Linie der Beschleunigung chemischer Reaktionen.".
e4 Definiere den Fachbegriff ATPase!
ATPase nennt man ein Enzym, das energiereiches ATP in die wesentlich energieärmeren Produkte ADP, Phosphat und ein Proton spaltet.
e5 Erkläre den eigentlichen Zweck einer ATPase!
Die Spaltung von ATP durch ATPasen liefert die Energie für zahlreiche wichtige Lebensprozesse in unseren Zellen.
e6 Nenne Beispiele für ATPasen, die nicht der Katalyse chemischer Reaktionen dienen!
Die Motorproteine Dynein und Myosin sowie die Natrium-Kalium-Pumpe und andere Pumpen sind ATPasen.
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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Einfluss der Temperatur auf die Enzymkatalyse".
f1 Definiere das Temperaturoptimum einer Enzym-Reaktion!
Temperaturoptimum einer Enzym-Reaktion heißt die Temperatur, bei der das Enzym optimal arbeitet. Unter optimaler Arbeit versteht man üblicherweise die maximale Reaktionsgeschwindigkeit.
f2 Skizziere eine Kurve zur Darstellung der Enzym-Aktivität in Abhängigkeit von der Temperatur und erkläre den Verlauf der Kurve!
Das folgende Diagramm zeigt den Unterschied zwischen reversiblen und irreversiblen Temperatur-Effekten.
Temperaturkurve der Enzymaktivitäten Unterhalb des Temperaturoptimums nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit zu, weil die Edukte aufgrund zunehmender Wärmebewegung häufiger aufeinander und auf das Enzym stoßen. Ähnlich wie bei ohne Katalysator ablaufenden chemischen Reaktionen ist die Kurve durchhängend, weil die Reaktionsgeschwindigkeit gemäß der RGT-Regel immer stärker (überproportional ansteigend) zunimmt. Bei Temperaturen oberhalb des Temperaturoptimums stabilisieren sich die chemischen Bindungen innerhalb der Sekundär- und Tertiärstrukturen zunächst noch gegenseitig und halten dadurch die Enzym-Aktivität noch auf hohem Niveau. Reißen aber bei noch höheren Temperaturen aufgrund der immer wilder werdenden Wärmebewegungen der Atome die ersten Bindungen, dann verlieren auch die übrigen schnell ihre Stabilität und die ganze räumliche Struktur bricht rasch zusammen. Deshalb sinkt die Kurve zunächst langsam und dann immer schneller. Senkt man nach der Denaturierung der Enzyme die Temperatur wieder ab, dann bleibt die Reaktionsgeschwindigkeit nahe Null, weil nur wenige denaturierte Enzyme bei Normalisierung der Temperatur wieder zu ihren funktionsfähigen Formen zurück finden. Sie verlieren deshalb ihre Aktivität dauerhaft, also irreversibel.
f3 Skizziere und erkläre separate Kurven der Enzym-Aktivität bei einer Rückkehr zum Temperaturoptimum ausgehend von Temperaturen weit unterhalb bzw. oberhalb!
Diagramme zur reversiblen bzw. meistens irreversiblen Inaktivierung bei tiefen bzw. hohen Temperaturen
Reaktionsprodukte in Abhängigkeit von der Temperatur
Die beiden Diagramme links und in der Mitte zeigen, dass die Inaktivierung durch tiefe Temperaturen reversibel ist. Im Gegensatz dazu zeigt das rechte Diagramm ganz unten mit der blauen Linie, dass die Aktivität eines durch Hitze denaturierten Enzyms bei Absenkung der Temperatur meistens nicht wiederhergestellt wird. Die gestrichelte rote Linie deutet aber an, dass es auch Enzyme gibt, deren Inaktivierung auch nach Kochen reversibel ist.
f4 Entwickle ein Experiment zur Ermittlung eines Temperaturoptimums einer Enzym-Reaktion!
Man könnte beispielsweise die Zellwände und Zellmembranen einer größeren Menge Milchsäure-Bakterien auflösen und durch Zentrifugieren entfernen. Dann könnte man dem flüssigen Inneren der Bakterien das oder die Edukte zugeben und gut mischen. Verteilt man dann die Lösung auf viele kleine Gefäße, dann enthalten diese alle gleiche Mengen gleich konzentrierter Edukte und Enzym-Lösungen unter fast natürlichen Reaktionsbedingungen. Nun kann man die Gefäße in Wasserbäder mit unterschiedlichen Temperaturen stellen und messen, wieviel Reaktionsprodukt in einer bestimmten Zeit entsteht. Dann ist die Reaktionstemperatur der einzige Faktor, der kontrolliert variiert wurde und dementsprechend für unterschiedliche Reaktionsgeschwindigkeiten verantwortlich sein kann.
f5 Skizziere eine grafische Darstellung der zu erwartenden experimentell gewonnenen Daten!
So könnte die Auswertung eines Experimentes aussehen.
Reaktionsprodukte in Abhängigkeit von der Temperatur Dieses Diagramm zeigt, wie eine Kurve an eine Schar von Daten angelegt werden könnte. Diese Daten wären die in den verschiedenen Reaktionsgefäßen nach unterschiedlichen Reaktionstemperaturen ermittelten Konzentrationen der Reaktionsprodukte, die sich aus experimentell gewonnenen Messwerten errechnen lassen.
f6 Entwickle eine Hypothese zur Erklärung eines Nachteils wechselwarmer Tiere hinsichtlich der Evolution ihrer Enzyme!
Eine konstante Körpertemperatur macht es einer Spezies möglich, die Strukturen ihrer Enzyme evolutionäre so anzupassen, das ihre Temperaturoptima alle der Körpertemperatur entsprechen. Die ständig wechselnde Körpertemperaturen wechselwarmer Tiere machen das unmöglich.
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Diese Tabelle zeigt meine Lösungsvorschläge zum Kapitel: "Einfluss des pH-Wertes auf die Enzymkatalyse".
f7 Definiere das pH-Optimum einer Enzym-Reaktion!
pH-Optimum eines Enzyms oder einer Enzym-Reaktion ist der pH, bei dem die Reaktionsgeschwindigkeit maximal ist.
f8 Beschreibe Mechanismen der Enzym-Inaktivierung durch pH-Änderungen!
pH-Änderungen ändern durch die Aufnahme oder Abgabe von Protonen durch funktionelle Gruppen von Aminosäuren die Verteilung der elektrischen Ladungen innerhalb eines Protein-Enzyms. Dadurch gehen chemische Bindungen verloren und Sekundärstrukturen sowie Tertiärstrukturen werden destabilisiert. Geringe Veränderungen des pH-Wertes bewirken nur leichte oder nur bei einem kleinen Teil der Enzym-Moleküle Änderungen von Form und Funktion. Größere Änderungen des pH-Wertes ändern mehr elektrostatische Ladungen innerhalb eines Enzyms und beeinträchtigen dadurch stärker seine Form und Funktion bis hin zum Verlust von Tertiärstruktur und Sekundärstrukturen. Bei extrem sauren oder alkalischen pH-Werten können Proteine sogar in Peptide und Aminosäuren zerfallen.

f9 Erkläre die Notwendigkeit unterschiedlicher pH-Optima unserer Enzyme!
Unsere Enzyme brauchen unterschiedliche pH-Optima, weil sie in Organen arbeiten, in denen unterschiedliche pH-Werte herrschen müssen.
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Roland Heynkes, CC BY-NC-SA 4.0